线粒体是细胞能量转换的核心，其精密功能与其复杂的内部结构密不可分。线粒体内膜折叠成嵴，为氧化磷酸化等的大分子复合物提供了动态子组织平台。尽管冷冻电镜的革命性进展已提供了体外纯化的呼吸链复合物的原子级分辨率视图，但一个根本问题依然悬而未决：这些分子机器在天然膜环境中是如何被组织、调控并发生功能性重塑的？我们仍然缺乏对这些复合物的纳米尺度排列和精确构象动态如何决定细胞器功能，以及功能失调下它们如何导致细胞衰退的机制性理解。

Amunts博士团队旨在打破细胞原位结构研究的分辨率极限。团队目标是在原位、以更高分辨率解析线粒体能量转换系统，并捕获其在不同功能状态下的结构。我们的核心假设为，衰老与疾病中的线粒体功能的丧失直接由超分子复合物的解体和特定功能关键构象状态的缺失所决定，而这些结构特征只能在原位捕获。团队进一步提出假说：嵴的形成本身，正是由这些能量转换复合体按顺序组装成特定的寡聚阵列的过程所驱动并协调的。

Amunts 课题组采用整合性研究策略，结合冷冻电镜、冷冻电断层成像、分子动力学模拟与生物化学验证，旨在阐明蛋白质如何被合成、组装并组织成膜环境中的功能性生物能量复合体。基于在光系统 I 超复合体、线粒体核糖体生物发生以及嵴相关呼吸链超复合体等领域取得的一系列结构与机制进展，Amunts 课题组致力于利用高分辨率原位结构解析技术，以最终揭示在明确界定的生理功能状态下，线粒体纳米尺度组织与构象动态之间的功能联系。

马克思普朗克研究所洪堡学者（2025年）

华中农业大学荣誉讲席教授（2025年）

洪堡奖，马克斯·普朗克研究所（2024年）

EMBO青年研究员（2019年）

癌症基金会青年研究员奖（2019年）

Lennart Nilsson科学影像奖（2016年）

George Palade奖，美国显微镜学会（2015年）

1. Structural basis of mitochondrial membrane bending by the I-II-III-IV supercomplex. Nature 615 (7954), 934-938 (2023). Mühleip, A., Flygaard, R. K., Baradaran, R., Haapanen, O., Gruhl, T., Tobiasson, V., Maréchal, A., Sharma, V. & Amunts, A.

2. Mechanism of mitoribosomal small subunit biogenesis and preinitiation. Nature 606 (7914), 603-608 (2022). Itoh, Y., Khawaja, A., Laptev, I., Cipullo, M., Atanassov, I., Sergiev, P., Rorbach, J. & Amunts, A.

3. Mechanism of membrane-tethered mitochondrial protein synthesis. Science 371 (6536), 846-849 (2021). Itoh, Y., Andrell, J., Choi, A., Richter, U., Maiti, P., Best, R., Barrientos, A., Battersby, B. & Amunts, A.

4. The structure of the human mitochondrial ribosome. Science 348 (6230), 95-98 (2015). Amunts, A., Brown, A., Toots, J., Scheres, S. H. W. & Ramakrishnan, V.

5. Structure of the yeast mitochondrial large ribosomal subunit. Science 343 (6178), 1485-1489 (2014). Amunts, A., Brown, A., Bai, X., Llácer, J. L., Hussain, T., Emsley, P., Long, F., Murshudov, G., Scheres, S. H. W. & Ramakrishnan, V.

6. The structure of a plant photosystem I supercomplex at 3.4 Å resolution. Nature 447 (7140), 58-63 (2007). Amunts, A., Drory, O. & Nelson, N.

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